Verbindungen mit mehreren verschiedenen funktionellen Gruppen

H₂N ---------------C_nH_2n------------COOH

Aminosäuren                                                                    Amino-------------C_nH_2n--------------säuren

Sie enthalten in ihrer Grundstruktur eine Carboxyl- und eine Aminogruppe. Die Reste weisen dagegen alle denkbaren funktionellen Gruppen auf. Beispiele sind:

- Glycin (1),
- Alanin (2),
- Phenylalanin (3),
- Histidin (4).

- Glycin (1),
Alanin (2)
Phenylalanin (3)
- Histidin (4).

 Aminocarbonsauren, kurz aminosauren genannt, sind die Bausteine  der Proteine (Eiweißstoffe). Sie enthalten sowohl Amino- als auch Carboxyl- gruppen. bei allem aminosauren, die aus natürlich vorkommenden Proteinen gewonnen wurden, steht die Aminogruppe am ersten Kohlenstoffatom nach der Carboxylgruppe, dem sogenannten a-C-Atom. MAn spricht in diesem Fall von a-Aminosauren.

Den obigen Formeln kommt indessen nur formale Bedeutung zu. In Wirklichkeit treten die Aminosäuren als sogenannte "Zwitter- Ionen"  auf Bliźniacze jony=jony obojnacze, die man sich durch einen Protonenübergang innerhalb des Moleküls entstanden denken kann:

Zwitter-Ionen tragen sowohl negative als auch positive Ladung, sind also elektrisch insgesamt neutrale Teilchen. Infolge der innerhalb der Teilchen auftretenden Ladungen bilden Zwitter-Ionen salzartige Stoffe, die man als "innere Salze' bezeichnet kann.

Zwitter-Ionen sind Ampholyte: in wässrigen Losung können sie sowohl Protonen abgeben wie auch Protonen aufnehmen. In saurer Losung tragt das Ion eine Positive, in alkalischer Losung eine negative Ladung:

Für jede Aminosäure gibt es einen bestimmten pH - Wert, bei dem sie auch in wässriger Losung praktisch nur aus Zwitter - Ionen besteht, insgesamt also elektrisch neutral ist. Dieser pH - Wert wird als isoelektrischer Punkt der Aminosäure bezeichnet. Der isoelektrische Punkt ist unter anderem davon abhängig, welche weiteren funktionellen Gruppen die betreffende Aminosäure im Molekül besitzt.

^{Nimmt Protonen an}N⁺H₃--C_nH_2n-COO^{- Gibt  Protonen ab}

Struktur der Proteine

Einfache Proteine, deren Makromoleküle als Grundbausteine ausschließlich L-2-Aminosauren enthalten, die über Peptidbindungen miteinander verbunden sind.

Bei der Hydrolyse von Proteinen werden Peptidbindungen gespalten und die freien Aminosäuren erhalten:

Bei der Struktur von Proteinen werden vier Strukturebenen unterschieden:

Primarstruktur Reihenfolge der L-2-Aminosauren in der Polypeptidkette.

Sekundarstruktur; Raumlichte Anordnung innerhalb der Polypeptidkette (fadenförmig, geknault, schraubenförmig, gefaltet): Helixstrukturen und Faktblattstrukturen kommen durch Ausbildung von Wasserstoffbrückenbindungen innerhalb eines oder mehrere Makromoleküls oder zwischen verschiedenen Makromolekülen. 

Tertiärstruktur: Energetisch günstigste räumliche Anordnung der Molekülteile  innerhalb eines Proteinmolekuels; ist auf Wechselwirkungen der Seitenketten eines oder mehrerer Makromoleküle zurückzuführen (Atombindungen, Ionenbindung, hydrophobe Wechselwirkungen).

Dr ing. H.P. Janecki geklebt am 2007-02-12