The  Day  After  No. 370- dla ciekawych

M. Janecka H. P. Janecki Chrobrego 27 26-600 TU Radom Pl  

Laboratorium Komputerowego Wspomagania w Chemii W M i T O Politechnika Radomska

Porada dla dociekliwych Znajdźcie radość w czytaniu, niech wasze kwerendy zawsze będą pełne wyników...., których  oczekiwaliście:-)))

 

Dzisiaj nieco o aminokwasach fragment przygowywanej chemii leków i kosmetyków nad którą ślęczymy od trzech lat z przerwami na internet patrz także historia Internetu

1.            Aminokwasy

Aminokwasy XE "Aminokwasy"  są organicznymi związkami chemicznymi zawierającymi kwasową grupę karboksylową -COOH oraz zasadową grupę aminową -NH2 patrz  REF _Ref347230788 \h Rysunek 154. Ogólnie dowolną grupę kwasową, np. sulfonową -SO3H oraz zasadową grupę aminową -NH2 [[xii]]. Aminokwasy są amfolitami [[xiii]]. Należy zauważyć, że nietrwały karbamid HOCONH2 zawierający w strukturze grupę karboksylową i grupę aminową (patrz  REF _Ref347230969 \h Rysunek 155) nie jest aminokwasem lecz amidem kwasu węglowego. Wszystkie aminokwasy zawierają co najmniej dwa atomy węgla. W ten sposób atom węgla, do którego podstawiona jest grupa aminowa decyduje do jakiej klasy aminokwasów należy związek.

Rysunek  154 Aminokwas – związek zawierający jednocześnie grupę aminową oraz karboksylową

 

 

Rysunek   155 Amid kwasu węglowego

Znanych jest ponad 300 aminokwasów występujących naturalnie. W skład białek wszystkich organizmów żywych wchodzi głównie 20 podstawowych aminokwasów kwasami biogennych, które łącząc się ze sobą wiązaniem peptydowym wchodzą w skład białek. Aminokwasy są podstawowymi jednostkami budulcowymi peptydów i białek [[xiv]].

Rysunek   156 Najprostszy aminokwas – Glicyna

a-Aminokwasy nazwa ta dotyczy L-α-aminokwasów, w których grupa aminowa znajduje się przy drugim atomie węgla, licząc łącznie z atomem węgla grupy karboksylowej. Liczenie rozpoczyna się zawsze od atomu węgla grupy karboksylowej. Według IUPAC α-aminokwas jest 2-amino kwasem. Najprostszym przedstawicielem proteinogennych α-aminokwasów jest glicyna ( REF _Ref308854534 \h Rysunek 156) kwas amino octowy. Ten aminokwas odkryty w 2009 roku w komecie [[xv]]!!!. Proteinogenne aminokwasy obok kwasów nukleinowych są budulcem białek wszystkich istot żyjących na ziemi.

β-Aminokwasy: grupa aminowa der β-aminokwasów przyłączona jest do trzeciego atomu węgla. Według IUPAC 3-Aminokwasy. Najprostszym przedstawicielem jest β-alanina NH2(CH2)COOH.

γ-Aminokwasy w tych aminokwasach grupa aminowa przyłączona jest do czwartego atomu węgla licząc od węgla grupy karboksylowej. Zgodnie z nomenklaturą IUPAC-są to 4-aminokwasy. Najprostszym przedstawicielem jest kwas g-aminomasłowy, kwas 4-amino-masłowy, GABA [[xvi]].

Aminokwasy zazwyczaj są rozpuszczalne w wodzie i w warunkach fizjologicznego pH są zjonizowane Wartość pH, w której aminokwas istnieje w roztworze głównie w formie jonu obojnaczego, a stężenia formy anionowej i kationowej są sobie równe określa się jako punkt izoelektryczny – pI. Dla aminokwasów obojętnych (zwierających jedną grupę aminową i jedną grupę karboksylową) pI wynosi 5 – 6, Dla aminokwasów zasadowych (zwierających więcej grup zasadowych niż kwasowych) pI wynosi ok. 10. Dla aminokwasów  kwasowych  (zawierających więcej grup kwasowych niż zasadowych) pI wynosi ok. 3. Zmiany właściwości aminokwasu na przykładzie glicyny ilustruje  REF _Ref349766260 \h Rysunek 157 oraz  REF _Ref349766261 \h Rysunek 158.

Rysunek   157 Zmiana pH glicyny w czasie miareczkowania roztworem NaON

Rysunek  158 Zmiana właściwości glicyny następujca wraz ze zmianą środowiska

Obecność w aminokwasach grupy karboksylowej i grupy aminowej powoduje, że są one zwiazkami amfoterycznymi. W roztworach wodnych występuja głównie w formie jonów. W zależnosci od pH środowiska jony te mogą mieć charakter kwasowy bądź zasadowy:

 

NH3+-CH2-COOH  fg NH2CH2-COO- fg NH2-CH2-COO-  

http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/1/19/Titration_Glycin.png

Rysunek  159 Zmiany stanu jonizacji aminokwasów w zależności od pH

Aminokwasy są składnikami budulcowymi peptydów i białek (aminokwasy proteinogenne). Niektóre aminokwasy wchodzą w skład lipidów, seryna występuje w fosfolipidach, a glicyna w solach żółciowych. Glutaminian, asparaginian oraz glicyna odgrywają role neuroprzekaźników. Wszystkie aminokwasy za wyjątkiem lizyny i leucyny, mogą być metabolitami pośrednimi szlaku glukoneogenezy (aminokwasy glukogenne), służą do biosyntezy glukozy.

1.1            Alanina

Alanina XE "Alanina"  (Ala) jest prostym endogennym α-aminokwasem, należy do dwudziestu standardowych aminokwasów białkowych. Za jej pojawienie się w łańcuchu polipeptydowym odpowiada obecność kodonów GCU, GCC, GCA lub GCG w łańcuchu mRNA [[xvii]]. Łańcuch boczny alaniny stanowi grupa metylowa. Ponieważ przy atomie węgla α występują cztery różne podstawniki (patrz rozdział  REF _Ref347247853 \n \h 6.5) alaninę zalicza się do grupy aminokwasów optycznie czynnych. Alanina jest aminokwasem alifatycznym niepolarnym. Alanina stanowi średnio około 7,8% reszt aminokwasowych występujących w białkach.

Rysunek  ARABIC 160 Alanina

Produktem przemian zasad pirymidynowych jest izomer konstytucyjny β-alanina. β-alanina i kwas pantoinowy [[xviii]] reagują do kwasu pantotenowego patrz rozdział  REF _Ref347241945 \n \h 12.8.4,  - składnika Koenzymu A patrz  REF _Ref346466632 \h Rysunek 179 [[xix]].

1.2            Arginina

Arginina XE "Arginina"  (Arg) jest organicznym związkiem chemicznym z grupy aminokwasów kodowanych przez DNA. Jest to kwas 2-amino-5-guanidynowalerianowy. Grupa guanidynowa występująca w cząsteczce jest przyczyną jej zasadowego charakteru [[xx], [xxi]]. Arginina w organizmach żywych uczestniczy w przenoszeniu azotu w mocznikowym cyklu Krebsa oraz w syntezie kreatyniny. Arginina bywa zaliczana do aminokwasów endogennych. Jest też określana jak "względnie egzogenna". Poziom jej biosyntezy jest zależny od spożywania wystarczających ilości jej naturalnych prekursorów – proliny i kwasu glutaminowego [[xxii]]. Wraz z wiekiem zdolność syntezy argininy maleje, niski poziom argininy prowadzi do zachwiania równowagi wewnętrznej organizmu. Właściwa suplementacja diety pozwala na wzrost poziomu aminokwasu [[xxiii][xxiv]] oraz przywrócenie równowagi. Arginina naturalnie występuje w białkach jąder komórkowych i komórek rozrodczych, w histonach [[xxv]]) stanowiąc około 80% białka protaminy.

Rysunek  161 Arginina

1.3            Asparginowy kwas

Kwas asparaginowy XE "Kwas asparaginowy"  (skrót: Asp oznaczaj "kwas asparaginowy lub asparagina" jest organicznym związkiem chemicznym z grupy aminokwasów białkowych o charakterze kwasowym. Anion karboksylowy tego kwasu (forma anionowa jest formą przeważającą w warunkach fizjologicznych) to asparaginian [[xxvi]]. Kwas asparaginowy chodzi w skład miodu.

Rysunek   162 Asparginowy kwas

Uczestniczy w syntezie puryn i pirymidyn oraz mocznika i AMP z IMP. Jest produktem pośrednim w cyklu Krebsa. Zapotrzebowanie na niego jest w całości pokrywane przez syntezę w organizmie, zatem jest to aminokwas endogenny [[xxvii]].

1.4            Cysteina

Cysteina XE "Cysteina"  (skrót: Cys) jest organicznym związkiem chemicznym z grupy endogennych aminokwasów kodowanych, związkiem amfoterycznym o sumarycznym wzorze C3H7NO2S, Cysteina wchodzi w skład wielu białek. Wraz z homocysteiną i metioniną tworzy grupę aminokwasów siarkowych (cysteina jest najprostszym z nich).

Rysunek   163 Cysteina

Cysteina występuje głównie w białkach zbóż oraz kukurydzy, czerwonej papryce, czosnku, cebuli, brokułach, brukselce, owsie, granoli, kiełkach pszenicy, kiełkującej soczewicy. Źródła zwierzęce - mięso wieprzowe, wędliny, kurczak, indyk, kaczka, mielonka, jajka, mleko, białko serwatki, ser, jogurt. Dowiedziono, że w produktach żywnościowych cysteina i metionina mogą się utleniać do sulfoksydu i sulfonu metioniny [[xxviii]] oraz do kwasu cysteinowego (3-sulfoalaniny). L-cysteina została po raz pierwszy wyizolowana z kamieni nerkowych, stąd jej nazwa wywodząca się od greckiego  (κύστις küstis, bańka, pęcherz). Cysteina  znajduje zastosowanie w produktach kosmetycznych. W japońskich zakładach fryzjerskich w przygotowaniu do trwałej ondulacji włosów wykorzystuje się cysteinę do podstawiania wiązań dwusiarczkowych w keratynie, w miejsce stosowanego w Europie kwasu tioglikolowego (środka o intensywnym ostrym niezbyt przyjemnym zapachu) [[xxix]]. Cysteina jest aminokwasem niezbędnym dla owiec, szczególnie owiec hodowanych na wełnę, owce pobieraja ten aminokwas z trawy. W czasie suszy, owce dużo wolniej porastają wełną, jednak owce transgeniczne porastają wełną nawet w czasie suszy [[xxx]]. Cysteina została zaproponowana jako środek zapobiegawczy lub antidotum na niektóre z negatywnych skutków spożywania alkoholu, w tym uszkodzenia wątroby oraz „kaca”. Cysteina niweluje trujące działanie aldehydu octowego, który jest głównym produktem ubocznym metabolizmu alkoholu i jest odpowiedzialny za większość negatywnych następstw i długotrwałej niedyspozycji związanej ze sporadycznym  używaniem alkoholu. Cysteina wspiera organizm wspomagając metabolizm, aldehydu octowego do stosunkowo nieszkodliwego kwasu octowego. W badaniach na szczurach, zwierzęta doświadczalne otrzymały dawki aldehydu octowego  na poziomie LD50 (ilość, która zwykle zabija połowę wszystkich zwierząt). Badane szczury, które otrzymały cysteinę przeżywały eksperyment w 80%, przy równoległym podawaniu cysteiny i tiaminy, wszystkie zwierzęta przeżyły [[xxxi]] Są to jedynie wyniki badań laboratoryjnych. Nie znaleziono jeszcze bezpośrednich dowodów na pozytywne lub negatywne działanie podobnej kuracji u ludzi, którzy spożywają alkohol w rozsądnych ilościach [ NOTEREF _Ref347509352 \h 392].

1.5            Glutamina

Glutamina XE "Glutamina"  jest organicznym związkiem chemicznym o wzorze sumarycznym C5H10N2O3, w skrócie Gln lub Q jest jednym z 20 aminokwasów, kodowanych przez standardowy kod genetyczny. Należy do grupy aminokwasów polarnych, może tworzyć wiązania wodorowe, które są podstawą do powstawania wyższych form organizacji aminokwasów do cząsteczek białkowych. Występuje w dużej ilości w organizmie, w szczególności w mięśniach i jelitach.

Rysunek   164 Glutamina

Glutamina nie jest uznawana jako aminokwas niezbędny (egzogenny), ale może stać się warunkowo niezbędnym w pewnych sytuacjach, w przypadku intensywnego treningu sportowego lub zaburzeń żołądkowo-jelitowych. Wprowadzenie do bocznego łańcucha kwasu glutaminowego grupy aminowej w miejsce grupy hydroksylowej prowadzi do powstania amidu kwasu glutaminowego. Jej kodony to CAA i CAG. W ludzkiej krwi, glutamina najobficiej występującym aminokwasem, w stężeniu około 500-900 mmol/l [[xxxii]]. Glutamina jest najobficiej występującym naturalnie w organizmie, aminokwasem. Jest jednym z kilku aminokwasów, które mogą bezpośrednio przekraczają barierę krew-mózg [[xxxiii]] podobnie jak leucyna. W organizmie, znajduje się w kwiobiegu, a także jest przechowywana w mięśniach szkieletowych. Staje się warunkowo niezbędnym (wymaga suplementacji z pożywieniem) w stanach choroby lub urazu [[xxxiv]].

1.6            Kwas g-aminomasłowy

Kwas γ-aminomasłowy XE "Kwas γ-aminomasłowy"  (GABA) jest organicznym związkiem chemicznym z grupy aminokwasów. Pełni funkcję głównego neuroprzekaźnika o działaniu hamującym w całym układzie nerwowym.

Rysunek  165 Kwas g-aminomasłowy

Odkryto trzy receptory GABA (podtypu A, B i C). Receptory GABA typu A, są obecne niemal w każdej komórce nerwowej.

1.7            Leucyna

Leucyna (skróty: Leu, L) jest organiczny związkiem chemicznym –aminokwasem. Leucyna jest kodowanym aminokwasem alifatycznym, o rozgałęzionym łańcuchu bocznym, obojętnym elektrycznie. Została odkryta przez francuskiego chemika L. J. Prousta. Występuje we wszystkich białkach w albuminach i ciałach występujących w osoczu krwi.

Rysunek   166 Leucyna

Leucyna należy do grupy aminokwasów egzogennych, organizm ludzki nie wytwarza jej. Ma postać białego proszku, jest rozpuszczalna w wodzie, jej temperatura topnienia wynosi 610 K. Otrzymywana jest przez hydrolizę białek lub syntetycznie z kwasu pirogronowego. Izomerem leucyny jest izoleucyna. Oba izomery mają zastosowanie w medycynie. L-Leucyna stosowana jest jako dodatek do żywności o oznaczeniu E641 jako wzmacniacz smaku [[xxxv]], jest aminokwasem przekraczającym barierę krew/mózg.

1.8            Lizyna

Lizyna XE "Lizyna"  (skrót Lys lub K) jest organicznym związkiem chemicznym –aminokwasem należącym do 20 aminokwasów białkowych, najbardziej rozpowszechnionych na Ziemi.

Rysunek  167 Lizyna

Należy też do grupy aminokwasów niezbędnych (liczącej 8 - 10 substancji), które nie mogą być syntetyzowane w organizmie człowieka i muszą być dostarczane z dietą. Jest to jeden z 10 aminokwasów istotnych dla człowieka [[xxxvi]].


 

[i] http://pl.wikipedia.org/wiki/Gibereliny,

[ii] Gałecki St.: Encyklopedia ochrony roślin PWRiL W-wa 1963,

[iii] http://www.metapathogen.com/gibberella/#brief-facts ,

[iv] http://en.wikipedia.org/wiki/Gibberella ,

[v] http://en.wikipedia.org/wiki/Vomitoxin ,

[vi] http://maizedoctor.cimmyt.org/index.php?id=235&option=com_content&task=view ,

[vii] Woloshuk C., Wiese K.: Diseases of Corn, Giberella Ear Rot, Purdue Extension, BP-77W, www.extension.purdue.edu ,

[viii] http://www.sigmaaldrich.com/ ,

[ix] http://pl.wikipedia.org/wiki/Kwas_giberelinowy ,

[x] http://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/summary/summary.cgi?cid=6466 ,

[xi] http://www.sigmaaldrich.com/: search fusarium: answer- 15-O-Acetyl-4-deoxynivalenol from Fusarium graminearum ,

[xii] http://pl.wikipedia.org/wiki/Aminokwasy ,

[xiii] http://pl.wikipedia.org/wiki/Amfolity ,

[xiv] http://www.chemorganiczna.com/teksty/teksty-o-chemii/21-aminokwasy.html,

[xv] http://stardust.jpl.nasa.gov/news/news115.html ,

[xvi] http://de.wikipedia.org/wiki/Aminos%C3%A4uren ,

[xvii] http://pl.wikipedia.org/wiki/Alanina ,

[xviii] http://en.wikipedia.org/wiki/Pantoic_acid ,

[xix] http://de.wikipedia.org/wiki/%CE%92-Alanin,

[xx] Clarke Earley - Kent State University: “Effect of pH on Structure of Amino Acids” http://www.personal.kent.edu/~cearley/PChem/AAcids/titrate.htm ,

[xxi] Wyświetla wyniki dla amino acid pH filetype:xls,  mcdb-webarchive.mcdb.ucsb.edu/ ,

[xxii] http://de.wikipedia.org/wiki/Arginin ,

[xxiii] Chęciński P.: “Badania nad skutecznością suplementacji L-argininy u chorych z miażdżycowym niedokrwieniem kończyn dolnych”, Curtishealthcare Poznań,

[xxiv] Zozulińska D, Majchrzak A.: „Znaczenie argininy w patologii przewlekłych powikłań cukrzycy”, Diabetologia Doświadczalna i Kliniczna rok 2004, tom 4, nr 5

[xxv] http://en.wikipedia.org/wiki/Histone ,

[xxvi] pH calculation of aqueous solutions estimation ...... 53, 32, Asparagine, www2.iq.usp.br/docente/gutz/curtipot/curtipot_.xls,

[xxvii] Mateo P.L. i inni: “AMP and IMP Binding to Glycogen Phosphorylase b - A Calorymetric and Equilibrium Dialysis Study”, The Journal of Biological Chemistry, Vol. 259, No. 15, Issue of August 10, pp. 93U-9389, 1984,  http://www.jbc.org/content/259/15/9384.full.pdf,

[xxviii] Salmanowicz B. i inni: „Ocena markerów oksydacji białek ( AOPP) i lipidów (TBARs) u dzieci z cukrzycą typu 1”, Endokrynologia pediatryczna, Vol. 8/2009 Nr 1(26), http://www.endokrynologiapediatryczna.pl/userfiles/pdfs/a_1135.pdf ,

[xxix] http://de.wikipedia.org/wiki/Cystein ,

[xxx] Powell BC at all: “Transgenic sheep and wool growth: possibilities and current status”, Pubmed, http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7569041 ,

[xxxi] Sprince, H. at all: "Protection against Acetaldehyde Toxicity in the rat by L-cysteine, thiamine and L-2-Methylthiazolidine-4-carboxylic acid", Inflam. Res. 1974, 4 (2): 125–30,

[xxxii] Brosnan J.T.: "Interorgan amino acid transport and its regulation", J. Nutr. June 2003, 133 (6 Suppl 1), http://jn.nutrition.org/content/133/6/2068S.full,

[xxxiii] http://kopalniawiedzy.pl/bariera-krew-mozg-molekuly-adenozyna-choroby-neuro _degeneracyjne -nowotwor,13907 ,

[xxxiv] http://en.wikipedia.org/wiki/Glutamine ,

[xxxv] http://en.wikipedia.org/wiki/Leucine ,

[xxxvi] http://es.wikipedia.org/wiki/Lisina ,


pozdrawiamy
Piotr i Maria